“Inteligência Artificial: A Nova Fronteira da Ciência Brasileira”
19 a 24 de outubro de 2020
Trabalho 13769
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Pós-graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Agrárias |
| Área temática | Bioquímica |
| Setor | Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular |
| Bolsa | CAPES |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG, Outros |
| Primeiro autor | Rafael de Almeida Barros |
| Orientador | MARIA GORETI DE ALMEIDA OLIVEIRA |
| Outros membros | Cauê Neves Oliveira, João Vitor Aguilar de Oliveira, Samuel Inácio da Silva Paiva, Samuel Lessa Barbosa |
| Título | Docking molecular das interações entre BPTI e diversas tripsina-like proteases de Anticarsia gemmatalis. |
| Resumo | Inibidores de proteases (IPs) são moléculas naturalmente produzidas por plantas em resposta à herbivoria. Os IPs são agentes antimetabólicos que inibem proteases digestivas presentes no trato digestório de insetos praga, podendo causar redução de peso, sobrevivência e reprodução. Com base nisto, estas moléculas se tornaram alvos para o desenvolvimento de biopesticidas. Até então, o seu uso em campo é difícil, devido à alta capacidade de adaptação dos insetos à IPs. No entanto, a maioria das pesquisas são desenvolvidas extraindo-se IPs de plantas e expondo os insetos. Devido às longas histórias de associação próxima entre herbívoros e plantas, os insetos desenvolveram mecanismos de adaptação, como a super expressão de enzimas digestivas e síntese de proteases insensíveis. Sendo assim, a utilização de IPs de espécies sem associação próxima e.g., mamífero, podem contrapor o efeito adaptativo dos herbívoros. OBJETIVO: Neste trabalho, nós fizemos análises in silico da interação entre o inibidor BPTI (Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor) e sequências de tripsina de lagarta-da-soja (Anticarsia gemmatalis) identificadas em um trabalho anterior por espectrometria de massas, para identificar loops reativos e avaliar as principais interações químicas. MATERIAL E MÉTODOS: As sequências de tripsinas XM_004929984.2, XM_004931762.2, XM_004927083.2, XM_012688545.1 e XP_584594 foram recuperadas pelo NCBI e nomeadas TRY1, TRY2, TRY3, TRY4, BOVTRY, respectivamente. Os modelos 3D das proteínas foram gerados utilizando o programa Phyre2. Posteriormente, os modelos foram dockados com BPTI (id: 3TPI) arquivado no Protein Data Bank (PDB). As interações entre o ligante e as cinco sequências de tripsina foram analisadas com o programa DiscoveryStudio e também WebLogo. RESULTADOS: Nós identificamos dois principais loops reativos, PYTGPCKAR(L1) e YGGCRAKR(L2). O BPTI se liga no sítio S1, apresentando interação direta com o resíduo de serino conservado do sítio, com exceção de TRY, que é uma tripsina-alpha-3-like. O L1 e o L2 auxiliam na estabilidade do complexo BPTI-Tripsinas principalmente por ligações de hidrogênio, seguido de ligação alquila e poucas carbono-hidrogênio ligações. Os principais resíduos das interações BPTI-tripsina foram prolina, lisina, alanina no L1 e arginina, cisteina, alanina no L2. CONCLUSÃO: A predição por docking molecular indica que o BPTI se liga às tripsinas preditas de A. gemmatalis por meio dois loops reativos (L1 e L2). Nós acreditamos que esse conhecimento é importante para o desenvolvimento de novos biopesticidas baseados em inibidores de proteases. |
| Palavras-chave | in silico, inibidores de proteases, lagarta-da-soja |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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