"Ciências Básicas para o Desenvolvimento Sustentável"

24 a 26 de outubro de 2023

Trabalho 18494

ISSN 2237-9045
Instituição Universidade Federal de Viçosa
Nível Graduação
Modalidade Pesquisa
Área de conhecimento Ciências Exatas e Tecnológicas
Área temática Físico-Química
Setor Departamento de Química
Bolsa PIBIC/CNPq
Conclusão de bolsa Não
Apoio financeiro CAPES, CNPq, FAPEMIG
Primeiro autor Leonardo Saulo Pereira Alves
Orientador LUIS HENRIQUE MENDES DA SILVA
Outros membros Hauster Maximiler Campos de Paula, Isabela Araujo Marques, Mariana Souza Albuine
Título Complexos supramoleculares Lactoferrina – Glicomacropeptídeo como nanocarreadores de resveratrol: abordagem termodinâmica e cinética
Resumo Atualmente, pode-se observar um foco crescente no surgimento e na exploração de nanossistemas como veículos de transporte para drogas em sistemas biológicos graças as suas propriedades biofisicoquímicas, como à sua não toxicidade e biocompatibilidade. A entrega eficaz de drogas tem sido otimizada com o rápido desenvolvimento de nanocarreadores como: micelas, nanopartículas, carreadores poliméricos, complexos proteicos (CP), dentre outros. Um dos sistemas de encapsulamento que utiliza de duas proteínas bioativas do leite para o carreamento de fármacos é o complexo formado a partir da lactoferrina (LF) e do glicomacropeptídeo (GMP). Apesar do CP lactoferrina-glicomacropeptídeo (LF@GMP) se apresentar como um nanohidrogel estável e com grande potencial de aplicação, aspectos fundamentais associados a dinâmica e energética da interação do LF@GMP com compostos bioativos, como o resveratrol (RES), ainda são desconhecidos, o que torna o potencial destes complexos bastante limitado. Por reconhecer essa lacuna no conhecimento e a importância destes estudos no desenvolvimento de novas tecnologias, o presente trabalho utilizou um sistema Biacore X100 (GE Healthcare, Pittsburg, EUA) equipado com um canal duplo (referência e amostra) para investigar a cinética e termodinâmica da interação entre o CP LF@GMP e RES através da técnica de ressonância plasmônica de superfície (RPS). Os experimentos RPS foram realizados em triplicata, sendo utilizados três chips sensores CM5 variando a concentração da solução de RES (60-240 µM) injetada no sistema de fluxo e numa faixa de temperatura de 12 a 28 °C. Os dados obtidos possibilitaram uma melhor compreensão da dinâmica molecular e das forças motrizes que levam a formação e estabilização destas nanoestruturas. Por exemplo, observou-se que a formação do complexo termodinamicamente estável é dirigida entropicamente e que, para ocorrer a formação do complexo, houve uma contribuição de grande valor energético proveniente da formação do par CP-RES e da mudança conformacional do sistema, sendo essas parcelas muito maiores que as contribuições energéticas resultantes da dessolvatação e da perda de graus de liberdade das moléculas que compõem o complexo. A partir das interpretações dos parâmetros termodinâmicos e cinéticos determinados neste trabalho será possível o desenvolvimento de novas formulações envolvendo proteínas lácteas, com potencial aplicação nas indústrias de alimentos, farmacêuticas, entre outras.
Palavras-chave Cinética, termodinâmica, complexo proteico
Forma de apresentação..... Painel
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