"Ciências Básicas para o Desenvolvimento Sustentável"
24 a 26 de outubro de 2023
Trabalho 19252
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Ciência e tecnologia de alimentos |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Hebert Ádan Santos Fonseca |
| Orientador | ANTONIO FERNANDES DE CARVALHO |
| Outros membros | Andressa Fusieger, Guilherme Lembi Ramalho Maciel, Rafaela da Silva Rodrigues, Virgínia Nardy Paiva |
| Título | Hidrólise de proteína de soro de leite e atividade antioxidante de hidrolisados: otimização por metodologia de superfície de resposta |
| Resumo | As proteínas do leite são uma das fontes mais importantes de peptídeos de atividade biológica. Peptídeos médios e curtos criptografados na sequência original da proteína são liberados por tratamentos químicos ou pela ação de enzimas proteolíticas, sendo esta última um catalisador mais ecológico, com menor geração de resíduos químicos. Neste estudo, a hidrólise de soluções de isolado de proteína de soro de leite bovino (WPI) por peptidases comerciais, foi otimizada usando a metodologia de superfície de resposta (RSM). O WPI (92% de proteína) foi obtido da Arla Foods Ingredients (Viby, Dinamarca). As endopeptidases, Maxipro® PSP (Enzima 1), uma peptidase ácida fúngica de uma cepa selecionada de Aspergillus niger, e Maxipro® TNP (Enzima 2), uma peptidase neutra bacteriana de uma cepa selecionada de Bacillus amyloliquefaciens, foram adquiridas da DSM (Heerlen , Holanda). O WPI foi disperso em tampão acetato (50 mM, pH 4,0) ou tampão fosfato (50 mM, pH 7,0) para obter 6% de proteína na solução de dispersão. A Enzima 1 e a Enzima 2 foram adicionadas ao WPI disperso em um tampão de acetato e tampão de fosfato, respectivamente, para garantir a concentração final de 1%, 3% e 5% na matéria seca de proteína. A hidrólise enzimática foi realizada a 20, 35 e 50 °C por 1, 9 e 17 h. O grau de hidrólise (DH) e atividade antioxidante (metodologias ABTS e DPPH) foram utilizados como funções objetivas e tempo de hidrólise, temperatura e concentração de enzima como parâmetros manipulados. O modelo foi estatisticamente adequado para descrever a DH e a atividade antioxidante das soluções de WPI. O RMS mostrou-se um método eficaz para otimizar diversos parâmetros do processo de hidrólise, resultando em hidrolisados com máxima DH e atividade antioxidante, considerando as condições estudadas. Em geral, a DH foi significativamente influenciada pelo tempo de hidrólise, e a atividade antioxidante aumentou em temperaturas mais altas (acima de 35 °C) e DH (%). Este estudo representa um trabalho pioneiro na otimização da hidrólise do concentrado de proteína de soro de leite usando Maxipro® PSP e Maxipro® TNP para gerar biopeptídeos com atividades antioxidantes. Os valores experimentais concordaram com o valor previsto, sugerindo um bom ajuste entre os modelos e os dados experimentais. O aumento de DH leva a maiores atividades antioxidantes para ambos os hidrolisados, usando Maxipro® PSP e Maxipro® TNP. No entanto, os hidrolisados de WPI obtidos a partir da ação do Maxipro® TNP apresentaram os maiores valores para DH (5,16%) e atividade antioxidante (13,7% ABTS e 12,12% ensaio DPPH), alcançados na temperatura de 50 °C, tempo de reação de 9 h, e 5% de concentração de enzima. Esses hidrolisados demonstraram ter um certo potencial antioxidante e podem ser aditivos antioxidantes naturais promissores. Mais pesquisas são necessárias para isolar os peptídeos individuais responsáveis pela atividade antioxidante dos hidrolisados de WPI e identificar suas sequências de aminoácidos. |
| Palavras-chave | peptidase comercial, peptídeo bioativo, atividade antioxidante. |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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