"Ciências Básicas para o Desenvolvimento Sustentável"
24 a 26 de outubro de 2023
Trabalho 18120
| ISSN | 2237-9045 |
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| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Físico-Química |
| Setor | Departamento de Química |
| Bolsa | FAPEMIG |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Mariana Souza Albuine |
| Orientador | LUIS HENRIQUE MENDES DA SILVA |
| Outros membros | Hauster Maximiler Campos de Paula, Isabela Araujo Marques, Leonardo Saulo Pereira Alves |
| Título | Estudo Termodinâmico e Cinético do uso de Complexos Proteicos β-Lactoglobulina–Lactoferrina no Encapsulamento de Vermelho Congo |
| Resumo | A formação de complexos proteicos (CP) é um importante fenômeno físico-químico, fundamental em uma série de processos biológicos conhecidos, como transcrição de proteínas ou canalização enzimática. Além disso, estas nanoestruturas tem chamado atenção por apresentarem propriedades físico-químicas únicas e estratégicas para inúmeras aplicações tecnológicas, tais como formação e estabilização de emulsões, formação de géis, liberação controlada de fármacos, entre outras. A lactoferrina bovina (LF) é uma glicoproteína que atua como agente regulador celular do ferro (Fe2+ e Fe3+) e tem efeitos importantes relacionados à saúde como antioxidantes e anti-inflamatórios, além de utilizados como nanocarreadores de proteínas. A β-Lactoglobulina (BLG) por sua vez é a principal componente proteico do soro de leite bovino e por ser uma proteína termossensível, permite a exposição de regiões em sua estrutura possibilitando diferentes tipos de interação com outros componentes em sistemas complexos. Estudos já verificaram a complexação dessas duas proteínas, a fim de identificar suas propriedades e seu potencial como biocarreadores. Entretanto, novos estudos são necessários para compreender como os CPs formam complexos com outras moléculas de interesse, qual a estabilidade desses complexos e sua dinâmica. Tais informações podem ser obtidas a partir de estudos cinéticos e termodinâmicos e, por tanto, este trabalho teve por finalidade investigar a energia e dinâmica das interações entre o CP (BLG:LF) e o corante Vermelho do Congo (VC), utilizando a técnica de ressonância plasmônica de superfície (RPS). As interações entre as proteínas e as moléculas de corante foram avaliadas em diferentes temperaturas (12-28 °C) usando um sistema Biacore X100 (GE Healthcare, Pittsburgh, EUA) equipado com um canal duplo (referência e canais de amostra). Os experimentos RPS foram realizados em triplicata usando três chips sensores CM5 variando a concentração da solução de VC (10-40 µM) injetada no sistema de fluxo. Os CPs foram imobilizados na superfície do chip sensor por meio do acoplamento de amina. Os resultados foram transcritos na forma de sensorgramas de Unidade de Ressonância (RU) x tempo (s), a fim de compreender as interações moleculares ocorridas entre o CP e o VC. A partir dos sensorgramas, foi possível obter as constantes de taxa de associação (ka) e dissociação (kd), revelando que o aumento da temperatura, apesar de favorecer a associação entre o VC e CP, levou a uma dissociação mais rápida do complexo. A análise dos parâmetros energéticos do complexo ativado permitiu a obtenção das contribuições energéticas na formação das interações entre BLG:LF-VC descrevendo que a formação do complexo termodinamicamente estável é dirigida entropicamente. Esses parâmetros revelam resultados interessantes para obtenção de conhecimento nesse campo da ciência, sendo um avanço muito promissor para o desenvolvimento de novos produtos e processos utilizando proteínas do leite. |
| Palavras-chave | cinética, termodinâmica, complexo proteico |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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