"Ciências Básicas para o Desenvolvimento Sustentável"
24 a 26 de outubro de 2023
Trabalho 17986
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Agrárias |
| Área temática | Ciência e tecnologia de alimentos |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | FAPEMIG |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Jhonathan Valente Ferreira Gusmão |
| Orientador | BRUNO RICARDO DE CASTRO LEITE JUNIOR |
| Outros membros | Alline Artigiani Lima Tribst, Ana Flávia Coelho Pacheco, Gabriela Aparecida Nalon, Paulo Henrique Costa Paiva |
| Título | Aplicação do ultrassom para potencializar a ação da Neutrase® sobre as proteínas da semente de abóbora: Efeitos na atividade enzimática |
| Resumo | A abóbora (Cucurbita moschata) é amplamente utilizada na indústria de alimentos para a produção de conservas, geleias, doces e outros. Entretanto, durante o beneficiamento, são descartadas grandes quantidades de cascas, sementes e folhas. As sementes de abóbora (SA) são ricas em lipídios, proteínas, vitaminas e minerais. As proteínas das sementes de abóbora (PSA) apresentam baixa solubilidade em água o que limita seu uso em formulações alimentícias. A fim de obter um hidrolisado protéico de SA com propriedades técnico-funcionais aprimoradas em comparação com a proteína nativa, diversas proteases podem ser usadas. A Neutrase® é uma protease comercial composta por uma mistura de peptidases com atividades exo e endopeptidase. A hidrólise enzimática (HE) oferece vantagens como especificidade de substrato e controle do processo. No entanto, o custo elevado das enzimas, longo tempo de reação e o baixo grau de hidrólise têm dificultado a aplicação desse processo em escala industrial. O ultrassom (US) vem sendo utilizado em conjunto com a HE para melhorar a eficiência do processo. O US pode modificar as estruturas das proteínas, tornando-as mais acessíveis à ação enzimática. Portanto, este estudo avaliou o impacto do US no pré-tratamento da Neutrase® e do concentrado proteico da semente de abóbora (CPSA) por meio da determinação da atividade relativa da enzima (AER). Para isso, o CPSA foi obtido por método de extração alcalina com precipitação isoelétrica. Inicialmente foi realizada a determinação da temperatura ótima da enzima usando 1% p/v da CPSA em solução tampão de fosfato de sódio (0,1 M, pH de 7,5) variando a temperatura de 25 a 70 °C, sendo 50 °C definido como temperatura ótima da enzima. Posteriormente, o processo ultrassônico foi realizado com uma potência volumétrica real de 38,0 W/L por um tempo de até 180 minutos nas temperaturas de 25, 40 e 50 °C. A atividade enzimática relativa após o processamento por US da enzima (AERE) ou do substrato (AERS) foi calculada considerando a atividade das amostras processadas por US em relação às não processadas. Verificou-se que o pré-tratamento da Neutrase® por US em todas as temperaturas avaliadas foi capaz de promover ativação enzimática, com um aumento de AERE de até 22,7% a 25°C/60min, 19,0% a 40°C/60min e 17,4% a 50°C/60min (p<0,05). Além disso, verificou-se um aumento na AERS independente da temperatura de pré-tratamento, sendo o aumento máximo de 22,0%, 19,2% e 21,8% após o pré-tratamento do CPSA nas temperaturas de 25 °C (após 180 min), 40 °C (após 60 min) e 50 °C (após 180 min), respectivamente (p<0,05). Esses efeitos são, provavelmente, consequências do colapso das bolhas de cavitação provocadas pelo US, que em condições específicas induziram mudanças conformacionais na estrutura da Neutrase® e das PSA favorecendo a catálise enzimática. Portanto, conclui-se que o US é uma estratégia interessante para potencializar a ação Neutrase® sobre CPSA, seja no pré-tratamento da enzima ou do substrato. |
| Palavras-chave | Subproduto vegetal, hidrólise enzimática, Neutrase® |
| Forma de apresentação..... | Vídeo |
| Link para apresentação | Vídeo |
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