“Inteligência Artificial: A Nova Fronteira da Ciência Brasileira”

19 a 24 de outubro de 2020

Trabalho 13035

ISSN 2237-9045
Instituição Universidade Federal de Viçosa
Nível Graduação
Modalidade Pesquisa
Área de conhecimento Ciências Agrárias
Área temática Bioquímica
Setor Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular
Bolsa CNPq
Conclusão de bolsa Sim
Apoio financeiro CAPES, CNPq, FAPEMIG, Outros
Primeiro autor Gabriele Corrêa da Rocha
Orientador MARIA GORETI DE ALMEIDA OLIVEIRA
Outros membros José Severiche Castro, Samuel Lessa Barbosa, Verônica Aparecida Faustino, Yaremis Beatriz Meriño Cabrera
Título Inibição de tripsinas de Anticarsia gemmatalis pelo inibidor de protease da Adenanthera pavonina: abordagem por dinâmica molecular, cinética enzimática e análises de sobrevivência.
Resumo A perda econômica nas lavouras de soja causada pelos insetos Lepidoptera tem incentivado a busca de várias estratégias para controlar essa praga, mas é controlada principalmente com inseticidas sintéticos.Durante a evolução, as plantas desenvolveram mecanismos adaptativos incluindo os inibidores de proteases (IPs) que quando ingeridos levam a inibição da digestão proteolítica e consequentemente interferem no crescimento e desenvolvimento desses insetos.Estudos recentes relatam que as sementes de Adenanthera pavonina contém altos níveis de inibidores de proteases podendo ser uma alternativa promissora para o controle de Anticarsia gemmatalis. Portanto, neste trabalho foi avaliada a capacidade do ApTI (inibidor de proteases de Adenanthera pavonina) de inibir enzimas tripsina-like de Anticarsia gemmatalis por docking e dinâmica molecular e ensaios enzimáticos e de sobrevivência. O docking e dinâmica molecular entre a tripsina e o ApTI foram realizadas utilizando os programas CLUSPRO e NAMD; A constante de inibição (Ki) e o tipo de inibição foram determinados por ensaios cromogênicos; para as análises de sobrevivência, foram testadas em larvas neonatais diversas concentrações de ApTI na dieta artificial. Neste estudo, determinou-se que o sítio reativo do ApTI é capaz de bloquear o acesso ao substrato devido a quatro interações com a região enzimática, formando um complexo com a tripsina com uma área de superfície de 1183,7 Å2 e foi caracterizado como um inibidor de forte ligação não competitivo por meio da análise cinética. As curvas de sobrevivência obtidas com os estimadores de Kaplan-Meier indicaram que a maior mortalidade foi de 60% com doses de 1,2% de inibidor de ApTI. Os estudos in vitro, in vivo e in silico demonstraram que o ApTI é um forte inibidor não competitivo de tripsina e apresenta potencial biotecnológico como agente contra o inseto A. gemmatalis, inibindo as enzimas por uma forte inibição da ligação. Além de ser um forte candidato para estudos de minimização molecular e desenho de moléculas bio-inseticidas.
Palavras-chave inibidor de Kunitz, docking molecular, enzimas tripsina-like.
Forma de apresentação..... Painel
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