"A Transversalidade da Ciência, Tecnologia e Inovações para o Planeta"
5 a 7 de outubro de 2021
Trabalho 15812
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Agrárias |
| Área temática | Bioquímica |
| Setor | Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular |
| Bolsa | CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG, Outros |
| Primeiro autor | Lucas Quirino Moreira |
| Orientador | MARIA CRISTINA BARACAT PEREIRA |
| Outros membros | Geniana da Silva Gomes, Isabela de Souza Gomes, PAULO ROBERTO GOMES PEREIRA, Rayane Monique Bernardes Loch |
| Título | Estudo da diversidade e de mecanismos de ação de peptídeos antimicrobianos de calêndula com base em similaridade de sequências de plantas próximas na evolução |
| Resumo | A Calendula officinalis L. (calêndula) é uma planta medicinal com ação cicatrizante e antiinflamatória. Extratos aquosos de folhas e flores dessa planta mostraram ricas atividades antimicrobianas, e indicaram a presença dos peptídeos antimicrobianos (AMPs) defensinas e heveínas. Há amplo potencial exploratório de AMPs em calêndula e outros membros das Asteraceae, porém a ausência de sequências de genoma de referência é um grande impedimento. Muitos destes peptídeos não foram ainda identificados e caracterizados em membros das Asteraceae com genomas já sequenciados. O objetivo desse estudo foi estudar a diversidade e os mecanismos de ação dos AMPs defensinas e heveínas, explorando-se as suas sequências em genomas sequenciados de Helianthus annuus (girassol) ou Artemisia annua (artemísia), almejando-se futuro molecular farming de frações enriquecidas em AMPs. As sequências das defensinas e heveínas foram localizadas nas bases de dados, e as análises das regiões funcionais das moléculas foram por ferramentas computacionais, com análises de docking contra quitina, que permitiram avaliar diferentes formas de interação entre os peptídeos e a molécula-alvo. Uma série de resíduos de aminoácidos hidrofóbicos e hidroxilados conservados emergiram como fatores-chave de estabilização nos complexos heveína-quitina. A especificidade da quitina e a conservação da dobra da heveína podem ser explicadas pelas interações do tipo CH–π entre o grupo metil acetoamida em C2 de GlcNAc e os resíduos aromáticos Trp21 e Tyr30. As ligações de hidrogênio entre Ser19 e Tyr30 e o açúcar não redutor C2-acetoamido carbonila e o grupo hidroxila de C3, respectivamente, estabilizam ainda mais o complexo. A heveína apresenta três ligações dissulfeto entre as cisteínas 5 e 17, 11 e 28, e 20 e 24. As defensinas de plantas compartilham uma estrutura tridimensional altamente conservada, responsável pelas características físico-químicas dessas moléculas, formada por três folhas-β antiparalelas e uma α-hélice estabilizada por oito resíduos de cisteína, que formam quatro ligações dissulfeto seguindo o padrão: C1-C8, C2-C5, C3-C6 e C4-C7. A glicina 32 faz parte de um outro elemento estrutural conservado, chamado de γ-core, responsável pela atividade inibitória. Estes resultados permitirão identificar pontualmente os locais de interação dos AMPs com as moléculas sobre as quais atuam. Conhecer os mecanismos de ação e identificar regiões para produzir peptídeos mínimos para expressão de defesa funcional é biotecnologicamente vantajoso para desenvolver novas classes de compostos antimicrobianos (Apoio: CNPq, FAPEMIG, CAPES, FINEP, NuBioMol, BIOAGRO). |
| Palavras-chave | Defensina, heveína, docking molecular. |
| Forma de apresentação..... | Vídeo |
| Link para apresentação | Vídeo |
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