"A Transversalidade da Ciência, Tecnologia e Inovações para o Planeta"
5 a 7 de outubro de 2021
Trabalho 14830
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Biológicas e da Saúde |
| Área temática | Microbiologia |
| Setor | Departamento de Microbiologia |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Clarissa Isabela Aparecida dos Santos |
| Orientador | MARIA CRISTINA DANTAS VANETTI |
| Outros membros | Cleonice Aparecida Salgado |
| Título | Lipases e poliuretanases bacterianas: impacto na qualidade de produtos lácteos e potencial biotecnológico |
| Resumo | As lipases são enzimas lipolíticas capazes de catalisar a hidrólise de ligações éster-carboxílicas de triacilgliceróis, com liberação de ácidos graxos e glicerol. Podem ser de origem bacteriana, inclusive produzidas por microrganismos psicrotróficos, presentes no leite cru refrigerado. A presença de lipases no leite pode levar à intensa lipólise da gordura e promover alterações no sabor e aroma do leite e seus derivados, tais como queijos e manteiga. Por outro lado, as lipases são biotecnologicamente importantes e consideradas biocatalisadores versáteis, que atuam em uma variedade de reações químicas. Algumas lipases com capacidade de degradar poliuretanos, são denominadas de poliuretanases, e apresentam potencial de aplicação na degradação desses compostos xenobióticos. O objetivo deste trabalho foi avaliar, por meio de revisão da literatura, o impacto de lipases bacterianas na qualidade de produtos lácteos e o potencial biotecnológico dessas enzimas. O trabalho foi desenvolvido por meio de pesquisa bibliográfica atualizada, realizada em artigos científicos, dissertações, teses e livros localizados nas bases de dados online e portais de pesquisa. As enzimas lipolíticas são divididas em dois grupos, lipases ou triacilglicerol acil hidrolases (EC 3.1.1.3) e as esterases ou carboxilases (EC 3.1.1.1). As lipases hidrolisam substratos de cadeia curta, média e longa, enquanto as esterases hidrolisam somente substratos de cadeia curta e média. As lipases de origem microbiana têm despertado a atenção para aplicação na indústria alimentícia, química, farmacêutica, cosmética e outras. Bactérias psicrotróficas isoladas do leite cru refrigerado, comumente secretam lipases termorresistentes que constituem problema para a indústria laticinista, uma vez que resistem aos tratamentos térmicos utilizados e permanecem no produto lácteo acabado. Os ácidos graxos liberados durante a lipólise contribuem para o sabor forte, picante e de sabão dos produtos lácteos. Portanto, a presença de lipases no leite e em produtos lácteos ricos em gordura gera prejuízo para a indústria de alimentos, uma vez que contribui para o surgimento de defeitos sensoriais, tornando-os inaceitáveis pelo consumidor. Embora sejam agentes de deterioração de produtos lácteos, as lipases também podem ser responsáveis pelo desenvolvimento de sabor, textura e aroma nesses mesmos produtos, quando sua atividade é controlada nos processos industriais. Além disso, algumas lipases de origem bacteriana podem degradar poliuretano, que é um polímero sintético utilizado em diversos setores industriais e altamente poluente. Assim, as lipases são de grande interesse industrial, pois podem causar defeitos aos produtos lácteos, e a sua atividade deve ser controlada. Porém, também apresentam grande potencial biotecnológico, que deve ser explorado, uma vez que auxiliam na reciclagem de produtos como o poliuretano. |
| Palavras-chave | enzimas, leite, poliuretano |
| Forma de apresentação..... | Vídeo |
| Link para apresentação | Vídeo |
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