"A Transversalidade da Ciência, Tecnologia e Inovações para o Planeta"
5 a 7 de outubro de 2021
Trabalho 14817
| ISSN | 2237-9045 |
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| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Ciência e tecnologia de alimentos |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Nathália Alves Reis |
| Orientador | ANA CLARISSA DOS SANTOS PIRES |
| Outros membros | Jaqueline de Paula Rezende, Talma Duarte Freitas |
| Título | Interação entre compostos bioativos e alfa-amilase: potencial para inibição da enzima. |
| Resumo | O tratamento convencional para o diabetes mellitus tipo 2 (DM2) atualmente é realizado com auxílio do uso de drogas sintéticas. Apesar do efeito na redução dos níveis de glicose, muitas drogas sintéticas levam ao aparecimento de diversos efeitos colaterais aos pacientes. Alguns estudos têm demonstrado o efeito de moléculas bioativas na inibição de enzimas digestivas como potenciais promotoras do controle glicêmico em pacientes com DM2. O objetivo deste trabalho foi avaliar o potencial de compostos bioativos (CB) como inibidores da enzima α-amilase (α-A). A inibição de enzimas digestivas, como a α-A, é efetivada pela capacidade dos CB de realizar interações intermoleculares com a enzima e, dessa forma, auxiliar no controle dos níveis de glicose sanguínea e, consequentemente, nos níveis de hiperglicemia pós-prandial. Polifenóis extraídos de diversos alimentos, como maçãs e cereja africana, são exemplos de CB. Foram relacionados estudos de caracterização da termodinâmica e cinética das interações a partir de técnicas como Espectroscopia de Fluorescência (EF) e Ressonância Plasmônica de Superfície (RPS) a fim de elucidar os mecanismos moleculares responsáveis pela interação entre a enzima e o CB, além da avaliação do efeito inibitório contra a atividade enzimática promovido pelas respectivas estruturas bioativas estudadas. Foi possível verificar que diversos CB interagem com a α-A. O ácido tânico, por exemplo, forma um complexo com constante de ligação (Kb) da ordem de 106 M-1, com processo de interação entalpicamente dirigido. Já o ácido clorogênico, ao formar complexos estáveis com a α-A (ΔG° = -11,5 kJ mol-1 com Kb de 3,50 x 104 M-1), altera as estruturas secundárias da enzima e apresenta efeito inibitório de ~80% contra a ação enzimática. Sabe-se que a inibição enzimática é dependente da formação de ligações de hidrogênio entre os grupos hidroxila dos CB e os resíduos de aminoácidos no sítio ativo da α-A para conceder melhores resultados. Em relação à interação das duas espécies (CB e α-A), responsável pela inibição da α-A, verificou-se que, além da capacidade de alterar as propriedades do CB presente, a interação entre as espécies pode ser fortemente prejudicada pela presença de grupos glicosídicos na conformação dos CB pelo consequente aumento de repulsão estérica. Um fator determinante para sucesso da inibição enzimática é uma boa estabilidade termodinâmica da interação entre as espécies, o que aumentaria o potencial de uso de CB no tratamento do DM2, com a possibilidade de redução de efeitos colaterais. |
| Palavras-chave | diabetes, enzima, moléculas bioativas |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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