Bioeconomia: Diversidade e Riqueza para o Desenvolvimento Sustentável
21 a 25 de outubro de 2019
Trabalho 12397
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Engenharia/Tecnologia |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | Outros |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Bruno Leao Nascimento |
| Orientador | JANE SELIA DOS REIS COIMBRA |
| Outros membros | Douglas Fernando Balbino, EDUARDO BASILIO DE OLIVEIRA, Gustavo Leite Milião |
| Título | Formação de complexos coacervados contendo ovalbumina e lactoferrina |
| Resumo | Complexos coacervados são estruturas formadas a partir da associação de biopolímeros opostamente carregados, resultando em separação de fase. Neste caso, pode-se ressaltar as proteínas, macromoléculas que possuem ampla aplicação na indústria de alimentos devido ao seu valor nutritivo, atributos sensoriais e propriedades técnico-funcionais, sobretudo propriedades interfaciais. Dentre elas, a ovalbumina é uma glicoproteína fosforilada sintetizada no oviduto das aves, cuja massa molecular relativa de aproximadamente 45 kDa é composta por 385 aminoácidos (OVA); é a proteína presente em maior proporção em relação à massa total de proteínas da clara do ovo e exibe ponto isoelétrico (pI) de ~ 4,5. Por outro lado, a lactoferrina (LF) é uma glicoproteína presente no leite, que possui elevado pI, ~ 8,0, apresenta capacidade de quelar íons metálicos, principalmente o ferro, além de atividade antimicrobiana. Ela dispõe de aproximadamente 700 aminoácidos em sua estrutura, o que lhe confere uma massa molecular de cerca de 80 kDa. O objetivo deste estudo foi avaliar o efeito da modificação de fatores extrínsecos na produção complexos coacervados formados por ovalbumina e lactoferrina. Para isso, foi realizado um estudo dos efeitos da razão molar de interação (OVA:LF – 1:1, 2:1, 4:1, 8:1, 1:2, 1:4 e 1:8) e do pH (3 até 10) na formação dos complexos coacervados, analisando-os em termos de medidas de turbidez (absorbância a 600 nm) e do potencial zeta, a 25 ºC. Resultados mostraram que a máxima interação entre as proteínas ocorreu na razão molar 2:1 e pH 6, uma vez que o sistema apresentou máxima turbidez e valores de potencial zeta próximos a zero, o que indica que houve associação entre os biopolímeros. A atenuação do potencial zeta dos coacervados é um indicativo de que a força motriz que rege a associação entre as proteínas é a interação eletrostática de atração. Portanto, podemos concluir que o efeito do pH e da razão molar de interação são fatores chave na determinação das condições ótimas da associação entre as proteínas na formação dos complexos coacervados heteroproteicos. |
| Palavras-chave | Coacervação, proteínas globulares, interação eletrostática |
| Forma de apresentação..... | Painel |