Fome e Abundância: Um Paradoxo Brasileiro?
17 a 22 de outubro de 2016
Trabalho 6796
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Alimentos, nutrição e saúde humana |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | Outros |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | FAPEMIG |
| Primeiro autor | Ana Flávia Coelho Pacheco |
| Orientador | ANA CLARISSA DOS SANTOS PIRES |
| Outros membros | LUIS HENRIQUE MENDES DA SILVA, Natália Moreira Nunes |
| Título | Determinação de parametros termodinamicos de interação entre Albumina do Soro Bovino e Cinamato de Metila/Ácido Cinâmico |
| Resumo | A albumina do soro bovino (BSA) é uma proteína de soro de leite importante na tecnologia de alimentos, uma vez que desempenha um papel importante como agente interfacial. Medidas de tensão interfacial, além de serem importantes para a determinação da atividade interfacial de proteínas, podem fornecer informações sobre os efeitos da interação entre proteínas e ligantes presentes nos alimentos, como os aromas alimentícios ácido cinâmico (AC) e o cinamato de metila (CM). O ácido cinâmico consiste em um ácido aromático de ocorrência natural, originado de plantas superiores, encontado em óleos de canela e folhas de coca. Outra substância extraída da canela é o cinamato de metila, um éster estruturalmente semelhante ao ácido cinâmico. Assim, torna-se importante analisar o efeito da interação da BSA com esses dois ligantes, uma vez que estas interações podem alterar as propriedades da proteína. Dessa forma, o objetivo do trabalho foi estudar mudanças na atividade interfacial da BSA após ligação com os aromas a pH 3,5 (abaixo do P.I. da BSA), 5,0 (próximo ao P.I. da BSA) e 7,4 (acima do P.I. da BSA). Para determinar a tensão interfacial entre o ar e soluções de BSA com e sem aromas, foi utilizado o método que consiste na avaliação do perfil de uma gota pendente de um líquido suspenso no ar. As medidas de tensão superficial foram feitas usando Easy Drop goniometer (Kruss, Hamburg, DE), pelo qual foi medida a tensão interfacial em cada segundo durante 20 minutos a 298,15 K. Observou-se que a tensão interfacial diminui com o tempo à medida que a concentração de BSA é aumentada, isso é devido a cinética de adsorção da BSA na interface líquido/ar do sistema por causa das interações intermoleculares favoráveis da BSA com moléculas presentes na interface solução/ar e, portanto, diminui o conteúdo energético desta região. Percebeu-se que nos pHs 3,5 e 5,0 a tensão interfacial é mais reduzida, provavelmente devido a modificações na estrutura da BSA, que ocorrem em pHs mais baixos. Observou-se também que os valores de tensão superficial praticamente não variaram à medida que as concentrações de AC ou CM aumentam nas condições estudadas. Estes resultados apontam que os complexos formados entre AC/CM e BSA em diferentes pHs não modificam a atividade da BSA na superfície e, com isso, não causam alteração da tensão superficial. Portanto, conclui-se que em sistemas contendo BSA e os compostos de aroma estudados não haverá mudança na atividade interfacial desta proteína devido à interação com AC e CM, não inviabilizando assim a aplicação da BSA como agente de superfície. |
| Palavras-chave | Albumina do soro bovino, interação intermolecular, aroma alimentício(AC e CM) |
| Forma de apresentação..... | Painel |