Fome e Abundância: Um Paradoxo Brasileiro?
17 a 22 de outubro de 2016
Trabalho 6755
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Biotecnologia |
| Setor | Departamento de Informática |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Socrates Soares Araujo Junior |
| Orientador | SABRINA DE AZEVEDO SILVEIRA |
| Outros membros | Samuel da Silva Guimarães |
| Título | VERMONT: Uma ferramenta para visualização de mutação |
| Resumo | Mutações são eventos que ocorrem naturalmente devido à evolução, alterando a sequência de resíduos de aminoácido e, dependendo de onde a mutação ocorre, como o sítio de ligação ou o sítio ativo, a proteína pode perder sua função ou ficar inativa. Um importante problema da área de Bioinformática é prever o possível impacto na função de uma proteína que sofreu uma mutação. Um exemplo de possível impacto na função é a desestabilização da estrutura. Partindo desse ponto, foi proposta uma ferramenta interativa de visualização chamada VERMONT (Visualization Mutation Tool) que, dado uma proteína mutante, fornece diferentes dados sobre a família à qual a mutante pertence, o que permite abordar o problema sob diferentes perspectivas. Um alinhamento estrutural par a par de todas as proteínas da família com a mutante é realizado com o Multiprot e o subsequente agrupamento de sequências similares para facilitar a visualização e observar a conservação de resíduos no conjunto de dados é feito com o algoritmo Expectation Maximization. O passo seguinte é modelar as estruturas proteicas como grafos em 2 níveis de granularidade diferentes computando os contatos através da triangulação de Delaunay: (i) como grafos atômicos, nos quais cada nó é um átomo de um resíduo de proteína e cada aresta representa a interação entre dois átomos, e (ii) como grafos no nível de resíduos onde cada nó é um aminoácido e cada aresta é uma interação entre dois aminoácidos. Em ambos os níveis, os nós são rotulados com propriedades físico-químicas e as arestas são rotuladas de acordo com as propriedades de seus nós. Para analisar as redes proteicas, utilizamos algumas métricas de redes complexas (grau, closeness e betweenness), em especial as de centralidade, que nos ajudam a caracterizar o quão central e conectado é um nó na rede. Caso nós muito conectados sofram mutação, podem levar a efeitos mais drásticos na função proteica. Assim, calculamos os contatos/interações nos níveis de átomo e aminoácidos e propusemos visualizações interativas para representar as medidas de centralidade das redes proteicas, a conservação de contatos dentro de uma família, a acessibilidade ao solvente de cada resíduo e também o alinhamento estrutural, que é o ponto de partida para as demais análises da ferramenta. Essa ferramenta foi inicialmente apresentada no evento IEEE BioVis 2013, recebeu o prêmio Biology Experts Pick e os autores foram convidados a publicar um artigo referente a ela na revista BMC Proceedings. Inicialmente, o VERMONT compreendia apenas um conjunto de dados. Devido ao seu potencial, estamos desenvolvendo uma nova versão do VERMONT, agora genérico, como uma ferramenta web de modo que o especialista do domínio pode fornecer sua própria proteína mutante, bem como a família dessa mutante (ou deixar que seja obtida automaticamente) e a ferramenta faz as análises específicas para os dados de interesse fornecidos em arquivos de estruturas de proteínas obtidos no Protein Data Bank (PDB). |
| Palavras-chave | bioinformatica, vermont, proteina |
| Forma de apresentação..... | Painel |