Fome e Abundância: Um Paradoxo Brasileiro?
17 a 22 de outubro de 2016
Trabalho 6398
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Biológicas e da Saúde |
| Área temática | Microbiologia |
| Setor | Departamento de Microbiologia |
| Bolsa | Outros |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Primeiro autor | Cleonice Aparecida Salgado |
| Orientador | MARIA CRISTINA DANTAS VANETTI |
| Outros membros | Felipe Alves de Almeida, François Baglinière |
| Título | Detecção de lipase termorresistente secretada por Serratia liquefaciens L135 isolada do leite cru |
| Resumo | O leite é composto por água, proteínas, carboidratos, gorduras, vitaminas e sais minerais, sendo assim, altamente nutritivo. As gorduras do leite são secretadas em uma única estrutura denominada glóbulo de gordura, que é constituído por 96% de triacilglicerídeos no seu núcleo e por uma membrana fosfolipídica. Por ser rico em nutrientes, possuir pH neutro e alto teor de umidade, o leite é propício ao crescimento de uma gama de micro-organismos, entre eles, os produtores de enzimas lipolíticas, tais como lipases e esterases. A ação destas enzimas resulta na formação de sabores desagradáveis em leite e produtos lácteos em razão da hidrólise dos triacilglicerídeos do leite. Sabores como ranço, butírico, amargo, imundo, sabão e adstringente são atribuídos à lipólise e estes produtos se tornam inaceitáveis pelo consumidor. O objetivo deste trabalho foi avaliar a termorresistência da lipase de, aproximadamente, 60 kDa secretada por Serratia liquefaciens L135, uma bactéria psicrotrófica isolada do leite cru. O sobrenadante da cepa L135 apresentou atividade lipolítica sobre o substrato p-nitrofenilpalmitato (p-NPP). Após tratamento de 95 °C durante 8 min, foi possível detectar, por zimografia, uma banda de hidrólise do substrato metilumbeliferil-butirato correspondente a atividade da lipase de, aproximadamente, 60 kDa. A lipase mostrou termo estabilidade sendo que, após tratamentos a 80, 90 e 100 °C por 10 min foi mantida 42, 35 e 29% de atividade residual, respectivamente. Após 3 min de tratamento térmico a 72 °C menor atividade enzimática residual (42%) foi verificada quando comparada com 61% da atividade residual do tratamento a 90 °C, pelo mesmo período de tempo. Isto ocorreu provavelmente, porque a inativação de diversas enzimas bacterianas desvia da cinética de primeira ordem em baixas temperaturas de tratamento térmico. Quando submetida ao tratamento térmico similar ao da pasteurização lenta de 65 °C por 30 min, a atividade residual foi de 19%. No tratamento de pasteurização rápida, a 72 °C por 15 s, 79% da atividade residual foi mantida, o que demonstra que tratamentos térmicos de pasteurização não são suficientes para inativar essa lipase. Este trabalho confirma o potencial deteriorador de S. liquefaciens por ação de enzima lipolítica e demonstra que esta enzima pode trazer prejuízos ao leite tratado termicamente e a seus derivados. |
| Palavras-chave | Deterioração do leite, lipase, termorresistência |
| Forma de apresentação..... | Oral, Painel |