Fome e Abundância: Um Paradoxo Brasileiro?
17 a 22 de outubro de 2016
Trabalho 6370
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Alimentos, nutrição e saúde humana |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Marciano Marques de Oliveira |
| Orientador | ANTONIO FERNANDES DE CARVALHO |
| Outros membros | Guilherme Miranda Tavares |
| Título | Impacto da modificação estrutural de proteinas sobre sua coacervação complexa |
| Resumo | Este trabalho relata o impacto de modificações estruturais da β-lactoglobulina (β-LG) em sua coacervação complexa com a Lactoferrina (LF). LF é a proteína básica majoritária do leite bovino, já a β-LG é a proteína ácida presente em maior quantidade no soro de leite bovino e apresenta principalmente duas variantes genéticas β-LG A e β-LG B que se diferem apenas pela substituição de dois aminoácidos. A β-LG A é ligeiramente mais hidrofóbica e ligeiramente mais eletronegativa que a β-LG B. Neste trabalho avaliou-se o impacto da lactosilação da β-LG no seu processo de coacervação complexa com a LF tendo como parâmetros de avaliação a gama de concentrações, permitindo a coacervação, e o rendimento de recuperação proteica na fase coacervada. Foi conduzido um estudo comparativo, entre β-LG nativa e sua forma com 30% de lactosilação. Tanto para a β-LG nativa quanto para a β-LG lactosilada, três diferentes misturas foram estudadas segundo a variante genética da β-LG presente: β-LG A, β-LG B e uma mistura equimolar das duas variantes. Após a mistura da LF com um excesso de β-LG, coacervados foram formadas numa determinada faixa de pH (5,4 e 6,0). No entanto, apenas o pH de 5,5 foi escolhido para efeito de comparação entre os tratamentos. Uma gama de concentrações de LF variando entre 0 e 0,05 mM e de β-LG variando entre 0 e 0,5 mM foram testadas. Para cada mistura foi avaliado o tipo de estrutura formada (coacervados ou agregados) por microscopia ótica e o rendimento de coacervação (para as misturas onde coacervados foram observados) por cromatografia líquida. A lactosilação da β-LG afetou drasticamente as razões molares (β-LG/LF), permitindo a coacervação. Grande dependência da variante genética da β-LG também foi observada nas razões molares (β-LG/LF), permitindo a coacervação. A recuperação de proteínas nos coacervados apresentou uma ampla variação e se mostrou dependente do estado estrutural da β-LG. Foi observado um máximo de recuperação proteica nos coacervados superior a 75% quando a β-LG nativa estava presente, enquanto um máximo de 65 % de recuperação proteica foi obervado na presença da β-LG lactosilada. Independente do estado estrutural da β-LG, a LF se mostrou mais propensa a formar coacervados com sua isoforma A, levando a um maior rendimento de coacervação. |
| Palavras-chave | β-Lactoglobulina, Lactoferrina, Coacervação |
| Forma de apresentação..... | Oral, Painel |