Resumo |
O glicomacropetídeo (GMP) é um componente biologicamente ativo, liberado a partir da κ-caseína pela ação da quimosina, durante a fabricação do queijo. O GMP atua na regulação de respostas imunológicas; na diminuição da secreção gástrica; anti-hipertensivo, ação protetora contra agentes condicionadores de problemas cardiovasculares; na diminuição do apetite; na inibição da adesão de microrganismos em polímeros, sugerindo o uso do GMP como inibidor de placas bacterianas e de cáries dentárias; estabilidade frente ao calor, solubilidade em condições ácidas. Assim, grande atenção tem sido dada às técnicas de isolamento e purificação desse peptídeo. O processo de adsorção pode ser utilizado para separar as proteínas do soro. O grande obstáculo para utilizar esse processo em larga escala é o alto custo dos adsorventes, mas a pesquisa com adsorventes alternativos pode tornar a recuperação das proteínas do soro do leite viável. A quitosana é um polissacarídeo amino, derivado do processo de desacetilação da quitina, naturalmente encontrada em crustáceos, que apresenta capacidade de adsorção. É um produto natural, de baixo custo, renovável e biodegradável. Então, este trabalho visa a análise do processo de adsorção de GMP de soro de leite em quitosana, identificando o efeito de diferentes valores de pH (3,0; 4,0; 6,0 e 8,0) e concentração salina (0,0 e 0,1 mol.L-1), por meio de ensaios em batelada. Os dados de equilíbrio foram reportados na forma de isotermas de adsorção. Cada batelada foi conduzida, como descrito por Sousa (2010), em tubo eppendorf (2,0 mL), com 50 mg do adsorvente. Adicionou-se, em seguida, solução tampão e a solução de proteína de forma a se obter variadas concentrações iniciais nos tubos. Os tubos foram agitados (12 h) em temperatura ambiente e centrifugados (7000g, 15 min). A concentração de proteína na fase fluida (C, mg.mL-1) foi determinada em espectrofotômetro (240 nm). A determinação da quantidade de proteína adsorvida na fase sólida (q, mg.g-1) foi feita por balanço de massa. Os dados de equilíbrio foram ajustados ao modelo de Freundlich, q = K.Cn onde K e n são constantes do modelo. Verificou-se que os valores K tendem a diminuir e os de n a aumentar com o aumento da concentração salina. Isto se deve à competição existente entre as proteínas e os íons presentes na solução pelo sítio de adsorção da quitosana. A diminuição da capacidade adsortiva também foi observada com o aumento do pH. Em pH ácido a presença de átomos de hidrogênio provoca a protonação do grupamento amino da quitosana. Os valores de pH utilizados neste estudo estão acima do pI do GMP (<3,8). Assim, a proteína apresenta cargas negativas em sua superfície podendo interagir quimicamente com grupamento amina. Em pH > 7,0 o grupamento amina da quitosana não fica disponível para a realização de reações químicas. Comprovou-se que a quitosana pode ser um adsorvente alternativo promissor de separação de GMP a partir do soro de leite. |