Das Montanhas de Minas ao Oceano: Os Caminhos da Ciência para um Futuro Sustentável
20 a 25 de outubro de 2025
Trabalho 21930
| ISSN | 2237-9045 |
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| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Biológicas e da Saúde |
| Área temática | Dimensões Ambientais: ODS15 |
| Setor | Departamento de Bioquímica e Biologia Molecular |
| Bolsa | FAPEMIG |
| Conclusão de bolsa | Não |
| Apoio financeiro | CAPES, CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Cibele Cunha Vilela |
| Orientador | MARIA GORETI DE ALMEIDA OLIVEIRA |
| Outros membros | Geisiane Aparecida Mariano, Maria Clara Neves Gomes Rodrigues, Milena Godoi Lima, Rafael Júnior de Andrade |
| Título | Potencial bioinseticida de um peptídeo inibidor de tripsinas-like em Anticarsia gemmatalis |
| Resumo | A. gemmatalis, conhecida como lagarta-da-soja, é uma das principais pragas da cultura da soja no Brasil, causando severo desfolhamento e comprometendo significativamente a produtividade. O controle químico predominante, baseado em inseticidas sintéticos, provoca impactos negativos ao meio ambiente, à saúde humana e contribui para a seleção de populações resistentes. Frente a esse cenário, cresce o interesse por alternativas biotecnológicas sustentáveis. Inibidores de proteases têm se mostrado ferramentas promissoras no controle de pragas lepidópteras, atuando sobre enzimas digestivas essenciais. Ainda assim, muitos inibidores naturais enfrentam limitações quanto à especificidade e eficácia, demandando o desenvolvimento de novas moléculas bioativas. Este estudo parte da hipótese de que um peptídeo previamente selecionado, com afinidade por tripsinas-like, pode inibir competitivamente essas enzimas em A. gemmatalis e atuar como agente bioinseticida. O objetivo deste estudo é avaliar a atividade inibitória de um peptídeo selecionado frente às tripsinas-like de A. gemmatalis, por meio de análises in silico e in vitro. Foram conduzidos ensaios cinéticos com o substrato L-BApNA (0,1 a 1,0 mM) em tampão Tris-HCl 0,1 M (pH 8,2), contendo CaCl2 20 mM, na presença de concentrações crescentes do peptídeo (100 a 500 µM). As reações foram monitoradas por espectrofotometria a 410 nm. Utilizou-se tripsina bovina como controle e benzamidina como inibidor de referência. O docking molecular foi realizado com ClusPro 2.0. O peptídeo testado demonstrou comportamento de inibição competitiva sobre as tripsinas-like de A. gemmatalis, competindo com o substrato pelo sítio ativo da enzima. O valor de constante de inibição (Ki) obtido foi de 0,78 mM, indicando maior afinidade em comparação a outros peptídeos previamente analisados. A benzamidina, utilizada como controle positivo, apresentou Ki de 13,9 µM para as enzimas da praga e 26 µM para a tripsina bovina, confirmando a especificidade das proteases estudadas. Os dados de docking molecular revelaram interações estáveis entre o peptídeo e a enzima, com energia de ligação de -723,6 kcal/mol, sugerindo elevada afinidade entre as moléculas. Os dados obtidos demonstram o potencial do peptídeo como bioinseticida no controle de A. gemmatalis, reforçando sua viabilidade em estratégias de manejo integrado de pragas. Ensaios futuros, como simulações de dinâmica molecular e testes in vivo, são recomendados para validação em condições de campo. Agradeço à FAPEMIG, ao CNPq e à CAPES pelo apoio financeiro. |
| Palavras-chave | Anticarsia gemmatalis, peptídeo inibidor, bioinseticida |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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