Das Montanhas de Minas ao Oceano: Os Caminhos da Ciência para um Futuro Sustentável
20 a 25 de outubro de 2025
Trabalho 21481
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Dimensões Econômicas: ODS9 |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Gabriel Fernandes Sequine |
| Orientador | EDUARDO BASILIO DE OLIVEIRA |
| Outros membros | Celine Amaral Melo, THOMÁS VALENTE DE OLIVEIRA |
| Título | Estudo de complexos lactoferrina/epigalocatequina-3-galato (LF/EGCG) por meio de modelagem molecular computacionall |
| Resumo | A lactoferrina (LF) é uma glicoproteína do soro de leite bovino com propriedades bacteriostáticas e imunomodulatórias. A epigalocatequina-3-galato (EGCG), polifenol presente em folhas de chá verde, destaca-se por sua atividade antioxidante, além de sua capacidade de se complexar com proteínas em meios aquosos. O presente estudo inova ao aplicar docking e dinâmica molecular (DM) computacionais para calcular e compreender as interações intermoleculares em complexos de LF bovina com EGCG, avaliando seu comportamento conformacional às temperaturas de (25, 75 e 95) °C. O complexo estudado, montado na razão LF:EGCG = 1:7, foi centralizado em uma célula dodecaédrica, que em seguida foi preenchida com moléculas explicitas de solvente (água; modelo SPC216) e, então, eletricamente neutralizado com íons Na+ e Cl-. A minimização de energia com relaxamento progressivo de restrições de movimento, bem como as DM de equilibrações a cada temperatura estudada foram executadas com o campo de força GROMOS53A6. Resultados preliminares revelaramam 29 ligações-H intermoleculares (distância média = 2,7 ± 0,4 Å; ângulo médio = 110 ± 15º), indicando forte potencial de complexação. Identificaram-se ainda interações aromáticas dos tipo π-π (stacking), T-shape, π-alquila, π-cátion e π-ânion. Nas DM de produção a cada temperatura, ainda em execução devido ao imenso custo comptacional, serão monitorados ao longo do tempo (100 ns): RMSD, RMSF, interações intermoleculares (incluindo ligações-H), além de ajustes geométricos (induced fit) entre proteína e ligante. A análise desses resultados fornecerá insights aprofundados sobre a estabilidade dessas interações intermoleculares previamente detectadas, possibilitará identificar novas interações intermitentes, bem como avaliar eventuais alterações conformacionais na LF induzidas pela complexação com EGCG. Há indícios na literatura de que essa complexação pode favorecer diretamente a compactação e estabilidade conformacional da LF frente à variação térmica. Assim, o detalhamento em escala molecular desses fenômenos trará uma compreensão racional das razões pelas quais as estruturas secundárias e terciárias da LF se conservam melhor quando aquecida de (25 a 95) ºC se a proteína estiver complexada com moléculas de EGCG. Esse conhecimento representará um subsídio valioso para acelerar o desenvolvimento de formulações alimentícias fisicamente mais estáveis, de maneira fundamentada, superando as onerosas (em tempo e em custos) abordagens empíricas tradicionais. |
| Palavras-chave | modelagem molecular computacional, polifenóis, proteínas do soro de leite |
| Forma de apresentação..... | Painel |
| Link para apresentação | Painel |
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