“Bicentenário da Independência: 200 anos de ciência, tecnologia e inovação no Brasil e 96 anos de contribuição da UFV”.
8 a 10 de novembro de 2022
Trabalho 16264
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Ciência e tecnologia de alimentos |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Gabriel Fernandes Sequine |
| Orientador | EDUARDO BASILIO DE OLIVEIRA |
| Outros membros | Danielle Cristine Mota Ferreira, JANE SELIA DOS REIS COIMBRA, Samuel Vieira Barbosa, THOMAS VALENTE DE OLIVEIRA |
| Título | Complexos formados por polióis edulcorantes e a proteína β-lactoglobulina bovina: estudo in silico por docking e dinâmica molecular |
| Resumo | A β-lactoglobulina (β-Lg) é a proteína mais abundante no soro do leite (70 % m/m do total de proteínas), usada em muitas formulações, e recebendo grande atenção da indústria alimentícia por suas propriedades de complexação/carreamento de pequenas moléculas. Diversos polióis edulcorantes, e.g. xilitol, manitol, sorbitol e eritritol, podem se complexar a proteínas, o que pode potencializar ou atenuar seu dulçor nas formulas a que são adicionados. Os sítios de ligação da β-Lg já descritos na literatura envolvem regiões mais hidrofóbicas da proteína, sendo escassos os estudos que abordam os possíveis sítios para ligantes hidrofílicos como os polióis. Assim, é relevante compreender os eventos moleculares à base da complexação β-Lg/polióis, sendo tal o objetivo deste estudo. Para tanto, foram aplicadas ferramentas de docking e dinâmica molecular in silico, visando à elucidação das principais interações intermoleculares dos complexos β-Lg/poliol, bem como uma avaliação da dinâmica de cada um deles. Foi utilizada a estrutura cristalográfica da β-Lg (PDB ID: 3NPO), que foi relaxada em meio aquoso aplicando-se sucessivas minimizações de energia com retirada gradual das restrições de movimento inicialmente impostas, usando campo de forças GROMOS96. Os polióis edulcorantes foram construídos utilizando o software Avogadro e sua parametrização topológica compatível com o campo de forças GROMOS96 foi realizada auxiliando-se no banco de dados ATB. A complexação dos polióis à estrutura relaxada da β-Lg foi executada pela metodologia de blind docking, com o algoritmo implementado no software AutoDock-Vina. Foram identificados na β-Lg 3 prováveis sítios de ligação para o xilitol, 2 para o manitol e o sorbitol e apenas 1 para o eritritol; os demais avaliados, incluindo a região hidrofóbica do β-barril, foram descartados pela alta incidência de contatos proteína-ligante desfavoráveis. Para os 4 polióis avaliados, o sítio na região do Trp19 destacou-se em todos complexos, em termos de fitting geométrico (visualmente avaliado com auxílio de superfícies de Connolly), energias de complexação e, principalmente, pela quantidade, distância e ângulo das interações do tipo ligação de hidrogênio intermoleculares identificadas nos complexos β-Lg/poliol. Dentre as interações formadas nesse sítio, destacam-se aquelas envolvendo o resíduo Gln59, que formou ligações de hidrogênio com o xilitol (2,13 Å), manitol (2,29, 2,62 e 2,74 Å), sorbitol (1,98 e 2,22 Å) e eritritol (2,66 Å). Ainda estão em andamento as simulações de dinâmica molecular com esses complexos, que trarão informações mais aprofundadas sobre a estabilidade das interações intermoleculares já identificadas, a possível identificação de novas interações não apontadas nos resultados de docking estático, além de eventuais alterações conformacionais na β-Lg devido à complexação com os polióis. O conjunto desses resultados permitirão identificar o sítio mais provável de complexação na β-Lg para cada um dos polióis em estudo. |
| Palavras-chave | edulcorantes, beta lactoglobulina, complexos supramoleculares |
| Forma de apresentação..... | Vídeo |
| Link para apresentação | Vídeo |
|---|