Resumo |
As enzimas que atuam na proteólise do leite podem apresentar tanto um efeito benéfico, como também indesejável na indústria de lácteos. Muitas proteases são amplamente utilizadas de forma controlada durante o processamento de alimentos, levando a uma melhor digestibilidade, modificações na qualidade sensorial, bem como aumento do valor nutricional de diferentes produtos. No entanto, a atividade proteolítica não controlada ou indesejada pode afetar negativamente a qualidade dos alimentos. Isto ocorre especialmente em produtos lácteos produzidos a partir de leite contaminado com bactérias psicrotróficas proteolíticas. Essas bactérias são capazes de produzir enzimas proteolíticas termo resistentes associadas a diferentes problemas tecnológicos na indústria de lácteos. Este trabalho teve como objetivo avaliar o efeito da multiplicação de uma estirpe psicrotrófica proteolítica de Pseudomonas fluorescens em temperaturas de refrigeração, preconizadas pela Instrução Normativa n° 62 de 2011, na vida de prateleira de leite microfiltrado. Amostras de leite desnatado e pasteurizado foram inoculadas com a estirpe Pseudomonas fluorescens 041 (104 UFC/mL), incubadas nas temperaturas de 4, 7 e 10 °C por 48 horas e posteriormente submetidas ao processo de microfiltração. As amostras de leite microfiltrado tiveram a atividade proteolítica monitorada até o trigésimo dia através de análises de eletroforese e de composição das frações nitrogenadas. Após o tempo de incubação a população de psicrotróficos atingiu 1,6 x 106, 3,2 x 106 e 4,8 x 106 UFC/mL nas temperaturas de 4, 7 e 10 °C, respectivamente. Após a microfiltração, utilizando membrana de 0,8 µm de tamanho médio de poros, não foi detectada contagem de micro-organismos por mL de leite, dentro do limite de detecção, alcançando reduções logarítmicas de 6,68, 7,09 e 7,22 para micro-organismos mesófilos aeróbicos e de 6,22, 6,51 e 6,68 para psicrotróficos nos leites pré-incubados a 4, 7 e 10 °C, respectivamente. O teor das frações de caseína mensurado a partir dos géis de eletroforese permaneceu constante ao longo de 30 dias de monitoramento indicando ausência de proteólise. Não houve aumento das frações nitrogenadas, nitrogênio não proteico (NPN) e nitrogênio não caseínico (NCN), ao longo do tempo, embora o valor de NCN da amostra pré-incubada a 10 °C tenha apresentado valores médios superiores aos das demais temperaturas. Os resultados mostraram que houve início de proteólise durante a pré-incubação a 10 °C, a qual cessou após a microfiltração. Esses resultados nos levam a conclusão que nas condições em que o experimento foi realizado, as enzimas proteolíticas responsáveis pela proteólise do leite estavam localizadas na membrana da célula bacteriana, as quais teriam sido removidas juntamente com a bactéria pela microfiltração. Esse fato ressalta a importância do conhecimento sobre essas enzimas para a prevenção e controle da proteólise do leite nas indústrias de lácteos. |