Conexão de Saberes e Mundialização
19 a 24 de outubro de 2015
Trabalho 5076
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Alimentos, nutrição e saúde humana |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq, FAPEMIG |
| Primeiro autor | Ana Flávia Coelho Pacheco |
| Orientador | ANA CLARISSA DOS SANTOS PIRES |
| Outros membros | LUIS HENRIQUE MENDES DA SILVA, Natália Moreira Nunes |
| Título | Interação intermolecular entre vanilina e proteínas do soro do leite |
| Resumo | A redução do teor de gordura em lácteos é uma tendência. Entretanto, a retirada desse constituinte afeta a incorporação de aromas nos alimentos, já que a maioria dessas substâncias é lipossolúvel. Com o intuito de minimizar as diferenças entre os produtos tradicionais daqueles com teor reduzido de gordura, substitutos à base de proteína vêm sendo utilizados, dando origem a alimentos com elevados teores proteicos. Desta forma, torna-se importante estudar as interações entre proteínas e aromas, a fim de contribuir para a otimização da incorporação de aromas nesses alimentos. Diante disso, o objetivo deste trabalho foi estudar a interação entre dois compostos de aroma de estruturas químicas similares (eugenol e vanilina) e uma proteína do soro do leite, a albumina sérica bovina (BSA), por meio da técnica de espectroscopia de fluorescência. Para isso, a extinção da fluorescência da proteína foi avaliada a partir de curvas com concentrações constantes da BSA (3,01x10-5 mol/L) e concentrações crescentes do aroma (vanilina ou eugenol) em diferentes valores de pH (3,5, 5 e 7,4). Cada amostra foi levada ao espectrofluorímetro, onde foram excitadas a 280 nm na temperatura constante de 25 °C, de modo a obter espectros de emissão de fluorescência da proteína na faixa de 281 nm a 450 nm. Comparando o espectro de fluorescência da BSA na ausência e na presença de vanilina, observou-se que a vanilina não foi capaz de suprimir a fluorescência da proteína em nenhum valor de pH , uma vez que as intensidades de fluorescência da BSA mantiveram-se constantes ao longo de toda a faixa de concentração deste aroma, indicando que a vanilina não interage com a BSA em regiões próximas ao triptofano e que a interação entre estas duas espécies químicas não leva a uma alteração conformacional da proteína. Por outro lado, no estudo da interação eugenol-BSA, observou-se redução da intensidade de fluorescência da proteína à medida que a concentração de eugenol aumentou e também houve um deslocamento no comprimento de onda de máxima emissão de fluorescência, indicando que houve formação de um complexo, nos dois valores de pH estudados, valores de constante de interação (K) de 1,3 x 104 L mol-1 e 1,17 x 105 L mol-1 nos pHs 3,5 e 7,4, respectivamente. A constante biomolecular de supressão (kq) nos dois valores de pH estudados foi superior a 2,5x1010 (L mol-1 s-1) , que é o valor máximo para supressão colisional de biomoléculas, confirmando a formação de complexo eugenol-BSA, independente da carga superficial da proteína. Conclui-se que a formação de complexos entre aromas e proteínas é dependente da estrutura química das moléculas envolvidas, bem como das propriedades superficial da proteína. O estudo da supressão da fluorescência de proteínas causada por aditivos alimentícios fornecem parâmentros termodinâmicos de interação, além de informações úteis sobre as interações intermoleculares que ocorrem entre estas moléculas em diferentes condições termodinâmicas. |
| Palavras-chave | aromas, proteinas do soro, espectroscopia de fluorescencia |
| Forma de apresentação..... | Painel |