Conexão de Saberes e Mundialização
19 a 24 de outubro de 2015
Trabalho 4051
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Alimentos, nutrição e saúde humana |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq, FAPEMIG, FUNARBE |
| Primeiro autor | Yara Pereira Cerceau Alves |
| Orientador | EDUARDO BASILIO DE OLIVEIRA |
| Outros membros | Elaine Rose Maia, GUSTAVO COSTA BRESSAN, JANE SELIA DOS REIS COIMBRA, Marcelo Depólo Polêto |
| Título | Análise estrtural da β-Lactoglobulina do leite bovino: uma abordagem por modelagem molecular computacional |
| Resumo | O soro de leite, coproduto da indústria láctea, é rico em proteínas de alto valor biológico e interesse econômico, dentre as quais a β-Lactoglobulina (β-Lg). Já se mostrou que essa proteína possui propriedades emulsificantes e gelificantes, mas os eventos moleculares à base dessas propriedades ainda não foram claramente elucidados. Ferramentas de modelagem molecular computacional têm se mostrado de enorme valor para elucidação dos aspectos estruturais das propriedades e funções de proteínas. Entretanto, a literatura carece de estudos mostrando a aplicação de tais ferramentas a proteínas alimentares. A aplicação de simulações de docking ou de dinâmica molecular a sistemas proteicos necessita, inicialmente, da obtenção de uma estrutura molecular da proteína que seja energeticamente viável em meio solvente. Para tal, usualmente parte-se da estrutura cristalográfica, quando esta já foi elucidada e se encontra disponível no PDB (Protein Data Bank). O trabalho representa uma etapa de um longo estudo em curso, consistindo no uso de ferramentas computacionais para estudar estruturalmente a β-Lg. Nesta etapa, a estrutura cristalográfica dessa proteína (PDB ID: 3NPO; resolução 1,9 Å) foi solvatada com moléculas explícitas de água (caixa virtual com dimensões 90x80x80 Å). Contra-íons de sódio e cloro foram adicionados ao sistema, de modo a torná-lo eletricamente neutro. Um protocolo de relaxamento estrutural em 4 passos progressivos foi então aplicado: (1) algoritmo Steepest Descent, sendo livres para movimentar os átomos de hidrogênio adicionados, as moléculas de água e os contra-íons; (2) algoritmo Conjugate Gradient (CG), sendo o backbone da proteína mantido fixo, as cadeias laterais sob movimento harmônico e os demais átomos livres; (3)algoritmo CG, sendo o backbone mantido sob movimento harmônico e os demais átomos livres; (4)algoritmo CG, sendo todos os átomos do sistema livres para se movimentar. A estrutura da β-Lg foi eficientemente minimizada, sendo que a energia potencial do sistema foi gradativamente sendo reduzida, de um valor de -1,016×10^5 kcal/mol na primeira etapa, para -1,064×10^5 kcal/mol após a segunda etapa, -1,114×10^5 kcal/mol após a terceira etapa e, finalmente, para -1,116×10^5 kcal/mol após a quarta etapa. Ao final do protocolo de minimização, foi encontrado um RMSD de 0,77 Å, indicando que a estrutura obtida representa um mínimo de energia, mas sem desvios substanciais da estrutura inicial, obtida experimentalmente. Os resíduos que apresentaram desvios se encontram em regiões de "turns" da proteína, que não possuem uma estrutura secundária rígida. São eles: resíduos 8-11; 39 e 40; 51 e 52; 63-66; 87-89; 112 e 113. A estrutura energeticamente favorável eficientemente obtida ao final deste processo pode então ser utilizada para o cálculo de trajetórias de dinâmica molecular, que poderão, por sua vez, fornecer dados para análise e compreensão das bases moleculares que regem as propriedades funcionais da β-Lg. |
| Palavras-chave | beta-lactoglobulina, modelagem molecular, soro de leite |
| Forma de apresentação..... | Painel |