Resumo |
Nos últimos anos a extração líquido-líquido usando sistemas aquosos bifásicos (SABs) adquiriu importância e crescente sucesso para a concentração, isolamento e separação de proteínas. Para tais sistemas, é desejável que o coeficiente de partição da proteína se afaste da unidade, indicando alta seletividade e eficiência de separação. Para aplicação dos SABs em processos de separação de biomoléculas e processamento industrial, dados de tensão interfacial e propriedades reológicas são necessários, porém estes ainda são escassos na literatura. O objetivo deste trabalho foi a determinação de dados de tensão interfacial, parâmetros reológicos e coeficientes de partição de SABs compostos por água, citrato de sódio e polietilenoglicol contendo β-lactoglobulina (β-lg), em diferentes condições de processamento. A composição final dos sistemas preparados foi de 12% (m/m) de citrato de sódio e 18% (m/m) de PEG (1500, 2000 ou 4000) g∙mol-1, de forma a garantir a separação de fases. Para os sistemas contento proteína, a β-lg foi adicionada na concentração final de 1 mg/g. A proteína foi quantificada usando espectrofotômetria pelo método de Bradford. As análises reológicas foram conduzidas em temperatura ambiente (25°C) em um reômetro oscilatório automático, com um sensor do tipo cilindros concêntricos. Foram obtidas curvas de tensão de cisalhamento em função da taxa de deformação a partir das quais foram ajustados modelos reológicos para a determinação da viscosidade aparente das soluções. A determinação da tensão interfacial foi conduzida utilizando um tensiômetro de gotas e calculada de acordo com a correlação sugerida por Vonnegut. Por sua vez, a densidade das fases foi determinada usando picnometria. A variação da massa molar do polímero assim como da temperatura afetou o coeficiente de partição da β-lg. Maiores temperaturas e massas molares crescentes do PEG estiveram associadas a menores coeficientes de partição, o que indica maior transferência de massa da proteína para a fase inferior, rica em sal. Portanto o sistema composto por PEG 4000, a temperatura de 35 °C foi o mais eficiente para particionar a β-lg. Nos ensaios reológicos, todas as amostras apresentaram relação linear entre a tensão de cisalhamento e a taxa de deformação, indicando comportamento newtoniano. A adição da proteína ao sistema não mostrou ter influência sobre o escoamento do fluido. Por fim, a análise da tensão interfacial forneceu valores de tensão baixos, o que está associado a um ambiente termodinamicamente estável para a separação de biomoléculas. Ainda, a variação da velocidade de rotação durante a agitação das misturas não interferiu nos valores de tensão. Sabendo que ainda são escassos na literatura dados sobre SABs, especialmente no que se refere à tensão interfacial, ainda se faz necessário um estudo mais aprofundado destes sistemas, de forma a disponibilizar dados na literatura e permitir sua aplicação e otimização em larga escala nas operações de extração industriais. |