Ciência e Tecnologia: bases para o Desenvolvimento Social
20 a 25 de outubro de 2014
Trabalho 3114
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Alimentos, nutrição e saúde humana |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq |
| Primeiro autor | Eliara Acipreste Hudson |
| Orientador | ANA CLARISSA DOS SANTOS PIRES |
| Título | Termodinâmica de interação entre corante Vermelho 40 e proteína albumina do soro bovino |
| Resumo | A distribuição uniforme e a permanência de um corante em uma matriz alimentícia são indicações da existência de interações estáveis entre um corante e um ligante. Apesar dos esforços da comunidade científica, ainda há pouco conhecimento sobre o tipo, a intensidade e a energia das interações entre corantes e proteínas. O conhecimento dessas interações é de grande importância para o desenvolvimento eficiente de produtos alimentícios e pode representar um grande avanço científico. O objetivo deste trabalho foi estudar a estabilidade térmica e o calor específico da proteína albumina do soro bovino (BSA) a fim de avaliar a sua interação intermolecular com o corante Vermelho 40 (V40). Para a realização deste estudo, foi utilizada a técnica de nanocalorimetria diferencial de varredura, em uma faixa de temperatura de 20 a 120ºC, sob pressão constante de 3 atm e taxa de aquecimento 1ºC/min, obtendo-se dados de variação de entalpia de transição conformacional (ΔHTrConf) e da temperatura onde ocorre a máxima mudança na conformação da proteína (Tm). A interação entre os compostos foi testada em soluções de tampão com pH 5,0 e pH 7,0. Utilizou-se a BSA na concentração de 3,01x10-5 mol/L em todos os experimentos. O corante V40 foi utilizado em cinco diferentes concentrações. A variação da capacidade calorífica molar (Cp) entre 20 e 120 °C de uma solução de BSA em tampão com pH 5,0 indicou uma transição termodinâmica endotérmica que se inicia a 50 °C e finaliza em 86 °C, além de ser observado um pequeno pico em 114 °C, seguido por uma variação abrupta da Cp. Na presença de 3,01 x 10 6 mol/L do corante V40 numa solução de BSA em pH 5,0, obteve-se uma curva com perfil semelhante à obtida na ausência do corante. Com a mesma faixa de temperatura de transição conformacional constatou-se que na presença do corante a estabilidade termodinâmica da proteína é mantida. Entretanto, o cálculo de ΔHTrConf mostra uma redução de energia, associada à desnaturação. Com aumento da concentração do corante ocorreu uma diminuição da ΔHTrConf, além do desaparecimento da transição conformacional que ocorre na temperatura de 76 °C, indicando que a interação V40-BSA ocorre com aminoácidos presentes neste subdomínio. No termograma de uma solução de BSA na concentração de 3,01 x 10 5 mol/L em tampão fosfato pH 7,0 observou-se a presença de dois subdomínios com transições calorimétricas distintas. À medida que a concentração de V40 foi aumentada, não houve alteração nas propriedades termodinâmicas de transição conformacional, indicando que não houve interação entre as duas espécies químicas. Por meio deste trabalho inferiu-se que a interação entre a BSA e o corante vermelho 40 é dependente do pH. Estudos de interação entre moléculas pequenas como corantes artificiais e proteínas de transporte como a BSA são importantes tanto do ponto de vista tecnológico quanto nas áreas de saúde humana. |
| Palavras-chave | Vermelho 40, albumina, pH |
| Forma de apresentação..... | Oral |