Ciência e Tecnologia: bases para o Desenvolvimento Social
20 a 25 de outubro de 2014
Trabalho 2233
| ISSN | 2237-9045 |
|---|---|
| Instituição | Universidade Federal de Viçosa |
| Nível | Graduação |
| Modalidade | Pesquisa |
| Área de conhecimento | Ciências Exatas e Tecnológicas |
| Área temática | Biotecnologia |
| Setor | Departamento de Tecnologia de Alimentos |
| Bolsa | PIBIC/CNPq |
| Conclusão de bolsa | Sim |
| Apoio financeiro | CNPq, FAPEMIG, FUNARBE |
| Primeiro autor | Yara Pereira Cerceau Alves |
| Orientador | EDUARDO BASILIO DE OLIVEIRA |
| Outros membros | Elaine Rose Maia, GUSTAVO COSTA BRESSAN, JANE SELIA DOS REIS COIMBRA, Marcelo Depólo Polêto |
| Título | Estrutura-propriedades da alfa-lactalbumina bovina: uma abordagem aplicando dinâmica molecular computacional |
| Resumo | O soro de leite, coproduto da indústria de lácteos, é rico em proteínas de alto valor biológico e interesse econômico, dentre as quais a alfa-Lactalbumina (a-La). Já se mostrou que essa proteína possui propriedades emulsificantes e gelificantes, mas os eventos moleculares que originam essas propriedades ainda não estão completamente elucidados. Ferramentas de modelagem molecular computacional têm se mostrado de enorme valor para a elucidação das bases estruturais das propriedades e funções de proteínas diversas. Entretanto, a literatura carece de estudos mostrando a aplicação de tais ferramentas a proteínas alimentares. Assim, esse trabalho objetivou aplicar simulações de dinâmica molecular (DM) para estudar as bases moleculares de propriedades tecnológicas da a-La, e ilustrar o potencial dessa ferramenta Ciência de Alimentos. Partindo da estrutura cristalográfica da a-La obtida por difração de raios-X (código PDB: 1F6R; resolução 2,2 Å), foi aplicado um rigoroso protocolo de solvatação e minimização de energia, utilizando campo de forças GROMOS53A6. A partir dos sistemas assim preparados, trajetórias de DM foram calculadas com a proteína contendo seu Ca2+ (“holo”) ou removendo-se esse cátion (“apo”), nas temperaturas de 277 K, 298 K e 348 K. Cada sistema foi simulado 2 vezes, totalizando 12 trajetórias. Em todas elas utilizaram-se condições periódicas de fronteira (PBC) e a fase de produção totalizou de 100 ns. Os resultados foram analisados em termos de RMSD, RMSF por resíduo, superfície acessível a solvente (SASA) e raio de giro (Rg). Com relação à temperatura, a apo-a-La e a holo-a-La presentaram valores médios de RMSF, RMSD, SASA e Rg numericamente maiores nas simulações a temperaturas mais elevadas. Apesar disso, as diferenças nesses valores foram sutis, sugerindo certa estabilidade térmica para essa proteína. Com relação ao Ca2+, os resultados indicaram que esse íon tem papel estabilizador da estrutura secundária da proteína. Quando analisadas à mesma temperatura, a apo-a-La exibiu maior número de picos de RMSF que a holo-a-La, indicando uma maior flexibilidade da proteína quando esta perde seu Ca2+. O resíduo Asp116, que interage com o cálcio, sofreu flutuações mais evidentes na ausência do cátion. Entretanto, os valores de RMSD, SASA e Rg foram muito próximos para a apo-a-La e a holo-a-La, sugerindo que, apesar dessa maior flexibilidade da forma apo, a estrutura terciária da proteína é pouco afetada pela retirada do Ca2+. Para concluir esse estudo, 2 etapas estão agora em andamento: i) a comparação estatística dos valores de RMSF, RMSD, SASA e Rg, para verificar se são estatisticamente significativas as variações observadas em seus valores devido à ausência de Ca2+ e à variação de temperatura; ii) a superposição de snapshots da proteína obtidos a diferentes momentos de cada trajetória, para identificar as regiões mais flexíveis da molécula, além das interações intramoleculares importantes para essa flexibilidade. |
| Palavras-chave | alfa-lactalbumina, proteina, dinâmica molecular |
| Forma de apresentação..... | Painel |